酶的作用機制

酶（酶） -高分子量 有機化合物 蛋白質性質的，其在生物體中操作一個角色 的生物催化劑。

酶的作用機制

酶的催化行動所依據的機制的闡明，是的根本問題和一個 當前的問題 不僅酶學，但現代生物化學和分子生物學。

酶面世純很久以前，並闡明其性質，已成為深信，酶促過程的關鍵酶具有對基材的耦合。 試圖找到 一個複雜的化合物， 與基材很長時間沒有導致成功的酶，因為這是複雜的不穩定，很迅速分解。 使用光譜法使得有可能識別酶 - 底物複合物與過氧化氫酶，過氧化物酶，醇脫氫酶，flavinzavisimyh酶。

的方法， X射線分析 已經允許獲得了很多關於結構和重要信息酶的作用的催化機制。 使用該方法，建立與酶溶菌酶和胰凝乳蛋白酶的連接底物類似物。

為酶-底物複合物的存在的一些直接證據設法到其中酶的催化週期階段中的一個被結合到基板通過共價鍵。 一個例子是通過胰凝乳蛋白酶催化的正硝基苯基乙酸酯水解的反應。 當與酶糜蛋白酶醚混合在羥基反應性絲氨酸殘基被乙酰化。 這個階段是快速的，但用乙酸和自由糜蛋白酶的形成atsetilhimotripsina水解是慢得多。 因此atsetilhimotripsin積聚，這是很容易在正硝基苯基的存在來檢測。

酶底物的組合物中的存在可以以無活性形式“捕獲”由轉印EU不穩定配合物，例如，通過用具有強還原作用的硼氫化鈉的酶 - 底物複合物的治療。 在酶醛縮酶檢測在穩定的共價衍生物的形式，例如一個複雜的。 結果發現，在襯底與賴氨酸的分子e-氨基相互作用。

襯底與被稱為酶或有源區的活性中心中的特定部分的酶反應。

下活性中心，或核心，理解其被連接到所述基板（和輔因子），並且使分子的酶性質的部分酶蛋白分子。 活性位點確定的特異性和酶的催化活性，並應在一定程度上適合於緊密接近困難結構的，並用底物分子相互作用，或它的部分直接參與反應。

在這些官能團來區分包括在酶的“催化活性”部分和成形部分提供特定親和力（底物的酶的結合） - 所謂的針，或“錨”（或酶活性位點的吸附）。

酶的作用機理解釋了米氏方程的理論。 根據這一理論，這個過程需要四個階段進行。

酶的作用機理：第一階段

形成EU酶 - 底物複合物，其中所述組分通過共價，離子，水和其它的鍵互相連接 - 的連接產生的底物（C）和酶（E）之間。

酶的作用機制：IІ階段

暴露於連接酶的底物被激活，並且變得可用於歐盟催化的相應反應。

酶的作用機制：IІI階段

歐盟承諾催化作用。 這一理論得到的實驗研究的支持。

最後，第四階段的特點是酶分子E和F的釋放的產品轉化的序列可以被顯示為反應：E +的S - 歐盟EU - * - E + P.

酶作用的特異性

每種酶作用的物質，其在結構上類似於一個特定的基底或基團上。 酶活性的特異性由於活性位點的配置和底物的相似性。 在酶 - 底物的形成複雜的相互作用。