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酶特異性:類型和作用特點
單詞“酶”有著拉丁詞根。 話的意思是“酵”。 英國使用的“酶”的理念,從希臘語,意思是一樣的東西的。 酶稱為特別的蛋白質。 它們形成於細胞,並有加速生化過程的過程的能力。 換句話說,他們作為 生物催化劑。 進一步考慮到代表酶的特異性。 также будут описаны в статье. 特異性的類型也將在文章中介紹。
一般特性
一些酶的催化活性的表現形式是由多個非蛋白質性質的化合物的存在引起的。 他們被稱為輔助因子。 它們被分為兩組:金屬離子,和許多無機物質以及作為輔酶(有機化合物)。
活動機制
通過它們的化學性質,酶是一組蛋白質。 然而,不同的是後者,在提問中含有的活性位點。 它是一組獨特的氨基酸殘基的官能團。 它們被嚴格由於酶的三級或四級結構定向在空間中。 在催化劑和基質釋放位點的活性位點。 最後 - 是什麼,是由於酶的特異性。 襯底是作用在蛋白上的物質。 以前人們認為它們的相互作用進行一個“鎖和鑰匙”。 換句話說,活性位點必須密切基板匹配。 目前由不同的假設為主。 據認為,最初沒有精確匹配,但它出現在物質相互作用的過程。 第二 - 催化劑 - 一個網站影響作用的特異性。 換句話說,它定義了加速反應的性質。
結構
所有的酶分為單組分和雙組分。 前者有類似簡單的蛋白質的結構的結構。 他們只含有氨基酸。 第二組 - proteid - 包括蛋白質和非蛋白質部分。 去年起輔酶第一 - 酶蛋白。 最後確定了酶的底物特異性。 也就是說,它執行在活性位點的基板部的功能。 輔酶,分別用作催化區。 它涉及作用的特異性。 作為可以作為輔酶維生素,金屬,和其他低分子量的化合物。
催化
由於分子相互作用的物質的碰撞發生任何化學反應的發生。 它們在系統中移動潛在的自由能的存在決定。 化學反應需要分子採取了過渡狀態。 換句話說,他們應該有足夠的動力傳遞的能量勢壘。 它代表能量賦予所有分子的反應性的最小量。 所有的催化劑,酶包括能夠降低能量勢壘。 這有助於反應的加速進展。
這似乎酶的專一?
這種能力反映在僅在特定反應的加速度。 酶可以影響一個和相同的基底上。 然而,他們每個人只會加速特定的反應。 酶的反應特異性可以在丙酮酸脫氫酶複合物中可以看出。 它含有蛋白質,影響了PVC。 主要是:丙酮酸丙酮酸脫羧酶,乙酰基。 反應本身被稱為STC作為氧化脫羧。 該產品作為其乙酸活性。
分類
以下類型的特定的酶:
- 立體化學。 它是在一種物質的影響襯底的可能的立體異構之一的能力來表示。 例如,它能夠作用於fumaratgidrotaza富馬酸鹽。 然而,這並不影響順式異構體 - 馬來酸。
- 絕對的。 этого типа выражается в способности вещества влиять только на конкретный субстрат. 這種類型的酶的特異性是在物質的影響只對特定底物的能力來表示。 精氨酸等 - 例如,僅蔗糖酶與蔗糖酶,精氨酸酶反應。
- 相對的。 в этом случае выражена в способности вещества влиять на группу субстратов, имеющих связь одинакового типа. 在這種情況下,酶的特異性是在物質的影響的一組具有相同類型的鍵基底的能力來表示。 例如,α-澱粉酶與糖原和澱粉反應。 他們有一個連接苷類。 胰蛋白酶,胃蛋白酶,糜蛋白酶影響許多蛋白質多肽組。
溫度
в определенных условиях. 酶是具體的某些條件。 對於大多數人的最佳利用+ 35的溫度... + 45度。 當在低利率的條件放置物質,其活性會降低。 這種情況被稱為可逆失活。 當溫度上升能力恢復。 據說,當條件下放置,其中t是上述值也發生失活。 然而,在這種情況下,這將是不可逆的,如通過降低溫度恢復。 這是由於分子的變性。
pH值的影響。
電荷的分子的酸度依賴。 因此,pH值影響酶的活性位點的活性和特異性。 最佳酸度指數為每個物質的。 然而,在大多數情況下,它是4-7。 例如,對於唾液最佳酸度的α-澱粉酶為6.8。 同時,也有一些例外。 最佳酸度胃蛋白酶,例如,1.5-2.0,胰凝乳蛋白酶和胰蛋白酶 - 8-9。
濃度
越酶存在時,較高的 反應速率。 類似的結論可以相對於該底物濃度繪製。 然而,理論上每個物質的飽和目標內容來確定。 當所有的活性位點由已有基層所佔據。 будет максимальной, вне зависимости от последующего добавления мишеней. 因此,酶的特異性是最大值,而不管隨後添加目標的。
物質 - 監管機構
它們可分為抑製劑和激活劑。 這兩個類別分為非特異性和特異性。 對於後者類型包括avtivatoram zhelchnokislye鹽(脂肪酶podzheluzhochnoy腺),氯離子(α-澱粉酶),鹽酸(胃蛋白酶)。 非特異性活化劑是影響激酶和磷酸酶,和特異性抑製劑鎂離子 - 末端肽酶原。 後者是物質無活性形式。 它們由末端肽的裂解激活。 它們對應於特定類型的每一個人酶原的。 例如,在胰蛋白酶原中的形式產生的胰蛋白酶的非活性形式。 其活性中心閉端子六肽,其特異抑製劑。 激活過程是其切割。 胰蛋白酶作為這一結果的活性位點,它變得開闊。 非特異性抑製劑是重金屬鹽。 例如, 硫酸銅。 他們引起的化合物的變性。
抑制
它可以是競爭力。 這種現象在抑製劑與基板之間的結構相似性的發生表達。 他們從事的鏈接到活動現場的鬥爭。 如果抑製劑含量比基板上形成kopleksferment抑製劑更高。 當添加所述目標物質比變化。 其結果是,抑製劑將被替換。 例如,琥珀酸琥珀酸鹽脫氫酶用作襯底。 抑製劑是草酰乙酸或丙二酸。 有競爭力的產品被認為影響反應。 通常情況下,它們類似於基板。 例如,對於葡萄糖-6-磷酸產物是葡萄糖。 襯底將是相同的葡萄糖-6-磷酸。 非競爭性抑制不旨在物質之間的結構相似性。 抑製劑和底物可同時結合至所述酶。 因此,有一個新的化合物的形成。 它們是kompleksferment基板抑製劑。 在活性中心的相互作用被阻止。 這是由於與活性位點的催化位點抑製劑的結合。 一個例子是細胞色素氧化酶。 對於此酶作為基材的氧。 細胞色素氧化酶抑製劑是氫氰酸的鹽。
變構調節
在一些情況下,除了活動中心,它決定了酶的特異性,有另一個鏈接。 該組件作為變構它。 如果相同的名稱與它相關的酶的活化劑增加的效果。 如果響應於變構抑製劑進入中心,活性物質,分別降低。 例如,腺苷酸環化酶和鳥苷酸環化酶是指具有變構調節類型的酶。
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